Лдг повышен причины

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH, LD.

УФ кинетический тест.

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO₂ и H₂O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

Читать еще: Дисгормональная миокардиодистрофия код по мкб 10

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
Для исследования патологий печени и почек.
Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
При комплексном профилактическом обследовании пациента.
При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

ЛДГ в анализе крови

8 минут Автор: Любовь Добрецова 1181

Лабораторные анализы крови являются информативными методами первичной диагностики. По их результатам оцениваются возможные нарушения в работе органов и систем организма. Изучение ЛДГ в биохимическом анализе крови в первую очередь направлено на определение гематологических, сердечных, мышечных и онкологических патологий.

Основные понятия и функции ЛДГ

ЛДГ (лактатдегидрогеназа) представляет собой оксидоредуктазный фермент, ускоряющий реакцию образования молочной кислоты в процессе гликолиза (окисления глюкозы). Как большинство катализаторов, лактатдегидрогеназа не аккумулируется в клетках, а выводится из организма в количестве, эквивалентном сформированному.

Наибольшая концентрация фермента отмечается в паренхиме печени и почек, в тканях мышечного аппарата и сердца. Каждой области локализации соответствует свой изофермент (разновидность ЛДГ). В незначительном количестве лактатдегидрогеназа содержится в красных кровяных клетках (эритроцитах).

Увеличение уровня фермента в крови происходит при деструкции ЛДГ содержащих клеток. Оценивая в ходе биохимии разновидность повышенного изофермента, определяется локация повреждения, то есть орган, клетки которого подверглись разрушению. Изоформы фермента пронумерованы от 1 до 5, в зависимости от их расположения:

Номер изофермента	Место локации	Процентная концентрация в крови
№ 1	мышечный слой сердца (миокард), ткани головного мозга	17–27
№ 2	форменные элементы крови (тромбоциты и эритроциты), почечная паренхима	27–37
№ 3	легкие, селезенка, щитовидная железа, надпочечники, лимфоциты, поджелудочная железа	18–25
№ 4	зернистые лейкоциты, плацента, селезенка, надпочечники, мужские половые клетки, легкие, щитовидная и поджелудочная железы	3–8
№ 5	гепатоциты (клетки печени), костная ткань	до 5

Повышенная активность той, или иной разновидности лактатдегидрогеназы – это маркер деструктивного преобразования ткани органов, в которых она содержится. При стандартном биохимическом анализе, в бланке обычно указывается суммарный показатель ЛДГ.

Читать еще: Сколько стоит операция тромбофлебит нижних конечностей

По необходимости проводится расширенное исследование, с оценкой каждой отдельной изоформы фермента (тест Севела-Товарека, методы инактивации мочевиной и термоингибирования). В крови здорового человека ЛДГ статична и имеет определенные референсные значения.

Показания для исследования

Биохимия крови назначается:

по симптоматическим жалобам пациента;
при плановой проверке (диспансеризация, скрининг беременных, ВВК и т. д.);
для контроля проводимой терапии;
при подготовке к хирургическим вмешательствам.

Повышенное внимание показателям ЛДГ в анализе крови уделяется в случае предположительного диагноза:

малокровие (анемия);
ишемический некроз части миокарда (инфаркт);
цирроз, гепатиты, карцинома печени (рак);
онкогематологические болезни (раковые опухоли крови и лимфоидной ткани);
заражение крови (сепсис);
тяжелые интоксикации, сопровождаемые разрушением красных клеток крови (гемолиз эритроцитов);
некротические процессы, и механические повреждения внутренних органов.

Биохимический состав крови проверяется после курсового применения химиотерапевтических медикаментов. Для дифференцированной диагностики некоторых бактериальных и вирусных инфекций определение уровня ЛДГ проводится по анализу ликвора (спинномозговой жидкости).

Анализ крови

Для получения объективных результатов, кровь следует сдавать натощак. Режим голодания должен составлять от 8 до 10 часов. Накануне анализа рекомендуется:

ограничить спортивные (иные физические) нагрузки;
устранить из рациона жирную пищу (колбасные изделия, майонезные соусы, свинину, баранину и т. д.) и жареные блюда;
исключить алкогольсодержащие напитки;
отказаться от кофе;
прервать прием антикоагулянтов, гормоносодержащих препаратов, аскорбиновой кислоты.

Кровь на анализ берется из вены. Расшифровка проводится посредством сравнения полученных показателей с референсными значениями. С результатами исследования можно ознакомиться через сутки. При необходимости экстренной лабораторной оценки уровня ЛДГ (острые состояния), кровь исследуется без предварительной подготовки.

Нормативные значения

Норма содержания ЛДГ в крови у детей и подростков определяется возрастным критерием. У взрослых людей (после 17 лет), нормативные значения градируются согласно гендерной принадлежности пациента. Принятой в лабораторной микроскопии величиной измерения лактатдегидрогеназы является Ед/л.

Референсные значения концентрации фермента для детей и подростков (в ЕДл)

Новорожденный

Младенец до года

До 3-х лет

До 6-ти лет

До 12 лет

До 17 лет

2000

Важно! Показатели ЛДГ в крови могут изменяться не только вследствие разрушения клеток, но и по причинам непатологического характера.

Непатологическое изменение показателей

К факторам, искажающим результаты, относятся:

несоблюдение правил подготовки к забору крови на ЛДГ;
интенсивные спортивные тренировки;
физическая или психоэмоциональная перегрузка накануне анализа;
тромбоцитоз – ненормированное увеличение кровяных пластинок (тромбоцитов) в составе крови;
острые и хронические кожные болезни;
внепочечное очищение крови методом гемодиализа;
перинатальный период у женщин.

Дополнительно

Чтобы снизить уровень фермента, первоначально необходимо диагностировать основное заболевание, повлекшее изменение концентрации ЛДГ. К вспомогательной диагностике относятся:

лабораторное исследование крови для определения содержания ферментов:
печеночных и сердечных – АЛТ и АСТ (аланинаминотрансферазы и аспартатаминотрансферазы);
мышечного – КФК (креатинфосфокиназы);
ЩФ (щелочной фосфатазы).
анализ крови на глобулярный белок тропонин и кислородосвязывающий белок миоглобин.
расширенный анализ для определения концентрации всех изоферментов.

При сравнительной оценке всех показателей назначается аппаратное обследование внутренних органов (УЗИ, МРТ, КТ и другие процедуры, в зависимости от предполагаемой локации нарушений).

Итоги

Лактатдегидрогеназа является ферментом, исполняющим обязанности катализатора реакции окисления глюкозы и образования молочной кислоты. Основное количество ЛДГ сконцентрировано в почечной, печеночной, сердечной тканях и мышечных волокнах. За каждый орган отвечает определенный изофермент (разновидность ЛДГ).

Нормативные значения содержания в крови у взрослых

Женщины	Мужчины
от 135 до 214 Ед/л	от 135 до 225 Ед/л

Детские показатели градируются по возрастной категории. Если биохимический анализ определяет повышенную активность лактатдегидрогеназы в крови, значит, нарушена целостность паренхимы печени, почек, миокарда (сердечной мышцы). При разрушительном поражении перечисленных органов, фермент через пораженные участки высвобождается в системный кровоток.

Высокие показатели – это клинические признаки инфаркта, цирроза, раковых опухолей, панкреонекроза, легочной тромбоэмболии, болезней почечного аппарата и других патологий, связанных с деструкцией тканей и отмиранием клеточных структур. По результатам исследования конкретное заболевание не диагностируется. Смещение показателей является основанием для обширного обследования пациента.

16 основных причин высокого или низкого уровня лактатдегидрогеназы в крови

Показатели крови играют важное значение в диагностике различных состояний организма, которые позволяют отразить процессы, протекающие внутри нас. Одним из таких показателей является лактатдегидрогеназа, или ЛДГ. Далее будет подробно разобрано, что это такое и какую роль играет в диагностике патологических состояний.

Что такое ЛДГ

ЛДГ (лактатдегидрогеназа) – фермент, который катализирует реакцию образования пирувата (пировиноградной кислоты) из лактата (молочной кислоты). Данная реакция протекает на конечных этапах окисления глюкозы.

Фермент состоит из четырёх субъединиц: две Н и две М. Такой состав положен в основу классификации фермента.

Классификация фермента

Изоферменты

Как уже упоминалось выше, в основу классификации лактатдегидрогеназы положено строение субъединиц. В соответствии с этим выделяют 5 изофракций (изоферментов) лдг:

ЛДГ1 содержит четыре одинаковых субъединиц Н, то есть НННН;
ЛДГ2 содержит три субъединицы Н и одну М, НННМ;
ЛДГ3 состоит из двух Н и двух М, ННММ;
ЛДГ4 состоит из одной Н и трёх М, НМММ;
ЛДГ5 содержит четыре субъединицы М, ММММ.

Распределение в организме

Также различные изоферменты помимо строения отличаются друг от друга тканеспецифичностью, то есть каждая изоформа имеет определённую локализацию в тканях.

Например, ЛДГ 1 и ЛДГ2 больше всего проявляют свою активность в сердце и почках, тогда как ЛДГ 4 и ЛДГ5 – в скелетной мускулатуре и печени.